Fonte: Le Scienze
Scoperto il modo in cui il rame determina un anomalo ripiegamento di una proteina, l'alfa-sinucleina, portando alla formazione delle fibrille che caratterizzano la malattia. Il modo il cui il rame induce un ripiegamento anomalo di una proteina associata alla malattia di Parkinson, portando alla formazione delle caratteristiche placche fibrillari è stato chiarito da una ricerca condotta presso la North Carolina State University. La proteina coinvolta, l'alfa-sinucleina, è infatti il componente principale delle placche fibrillari.Da tempo si era scoperto che alcuni metalli, fra cui il rame, possono aumentare il tasso di ripiegamento anomalo di questa proteina, aumentandone la deposizione in fibrille, ma non eran noti i meccanismi che intervengono nel processo. "Sapevamo che il rame era in grado di interagire con una certa sezione della proteina, ma non avevamo un modello di ciò che stava accadendo a livello atomico", osserva Rose Frisco, prima firmataria dell'articolo pubblicato su Nature Scientific Reports che descrive la ricerca.Il problema del modo in cui si ripiegano le proteine per assumere la specifica conformazione indispensabile alla loro funzionalità rappresenta un problema estremamente complesso anche dal punto di vita matematico, tanto che fino a pochi anni fa era considerato alla di fuori delle possibilità di elaborazione dei più potenti computer. In questo caso a tale complessità si aggiungeva quella di identificare i possibili siti di interferenza da parte del rame. Per poter fra fronte alla mole di calcoli necessari per risolvere le equazioni che descrivevano il processo, i ricercatori sono dovuti ricorrere al supercomputer Jaguar dell'Oak Ridge National Laboratory."Comprendere il meccanismo molecolare della malattia di Parkinson potrebbe aiutare i ricercatori nello sviluppo di nuovi farmaci che curino la malattia e che non si limitino ad alleviare i sintomi", ha osservato Jerzy Bernholc, coautore della ricerca. (gg)
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